Белком выполняющим защитную функцию является. Роль гормонов белковой природы в человеческом организме
Белки входят в состав каждой клетки и составляют около 50% ее сухой массы. Они играют ключевую роль в обмене веществ, реализуют важнейшие биологические функции, лежащие в основе жизнедеятельности всех организмов.
Среди большого разнообразия функций, выполняемых белками, первостепенное значение имеют структурная, или пластическая, и каталитическая. Это универсальные функции, поскольку они присущи всем живым организмам.
Структурные белки формируют каркас внутриклеточных органелл и внеклеточных структур, а также участвуют в стабилизации клеточных мембран. Такие структурные белки, как коллаген и эластин составляют основу соединительной и костной тканей высших животных и человека. Структурными белками, в частности, являются кератины кожи, волос, ногтей, шерсти, когтей, рогов, копыт, перьев, клювов, а также фиброин шелка, паутины.
Каталитически активными белками являются ферменты . Они ускоряют химические реакции, обеспечивая тем самым необходимые скорости протекания обменных процессов в клетке.
Многие белки, присущие отдельным живым организмам, выполняют специфические функции, среди которых наиболее важными являются транспортная, регуляторная, защитная, рецепторная, сократительная, запасная и некоторые др.
Транспортные белки переносят различные молекулы и ионы внутри организма. Например: гемоглобин - кислород от легких к тканям; миоглобин - кислород внутри клеток; сывороточный альбумин с током крови - жирные кислоты, а также ионы некоторых металлов. Ту же функцию выполняют специфические белки, транспортирующие различные вещества через клеточные мембраны.
Регуляторные белки участвуют в регуляции обмена веществ как внутри клеток, так и в целом организме. Например, такие сложные процессы, как биосинтез белков и нуклеиновых кислот, протекают под строгим «контролем» множества регуляторных белков. Специфические белковые ингибиторы регулируют активность многих ферментов.
Защитные белки формируют защитную систему живых организмов. Например, иммуноглобулины (антитела) и интерфероны предохраняют организм от проникновения в его внутреннюю среду вирусов, бактерий, чужеродных соединений, клеток и тканей. Белки свертывающей системы крови - фибриноген, тромбин - препятствуют потере крови при повреждениях кровеносных сосудов.
Рецепторные белки воспринимают сигналы, поступающие из внешней среды, и воздействуют на внутриклеточные процессы. Например, белки-рецепторы, сосредоточенные на поверхности клеточных мембран, избирательно взаимодействуют с регуляторными молекулами (например, гормонами).
Рецепторными белками являются родопсин, участвующий в зрительном акте, вкусовой сладкочувствительный и обонятельный белки.
Сократительные белки способны преобразовывать свободную химическую энергию в механическую работу. Например, белки мышц миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение.
Запасные белки представляют собой резервный материал, предназначенный для питания развивающихся клеток. Запасными белками являются яичный альбумин, глиадин пшеницы,
Казеин кукурузы, казеин молока и многие другие. Запасные белки - существенный источник пищевого белка для человека.
Некоторые организмы вырабатывают токсические белки. Таковы яды змей, дифтерийный токсин, рицин семян клещевины, лектины семян бобовых и др.
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter .
Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях – несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.
3.2.1 Каталитическая (ферментативная) функции
Все биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40°С, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы – ферменты. Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты: CO 2 + H 2 O ® HCO 3 - + H + катализируется ферментом карбоангидразой. Вообще все реакции, за исключением реакции фотолиза воды 2H 2 O® 4H + + 4e - + O 2 в живых организмах катализируются ферментами. Как правило, ферменты – это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором – ионом металла или специальной органической молекулой.
3.2.2 Транспортная функция белков
Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу – двойной слой липидов, в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные “хвосты” – в толще мембраны. Такая структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара – лактозы. Лактоза по международной номенклатуре обозначается b-галаткозид, поэтому транспортный белок называют b-галактозидпермеазой .
Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является натрий-калиевый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов Na + из клетки на каждые два положительных иона K + в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию. Молекулярная основа натрий-калиевого насоса была открыта недавно, это оказался фермент, расщепляющий АТФ, – натрий-калийзависимая АТФ-аза . Насос действует по принципу открывающихся и закрывающихся каналов. Связывание молекул “канального” белка с ионом натрия приводит к нарушению системы водородных связей, в результате чего меняется его конформация. Обычная a-спираль, в которой на каждый виток приходится по 3,6 аминокислотного остатка, переходит в более “рыхлую” p-спираль (4,4 аминокислотного остатка). В результате образуется внутренняя полость, достаточная для прохождения иона натрия, но слишком узкая для иона калия. После прохождения Na + p-спираль переходит в туго свернутую b-спираль.
У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних органов к другим, например, гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок – сывороточный альбумин . Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочные комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами (например, с триптофаном), со стероидными гормонами, а также с лекарствами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. В качестве еще одного распространенного примера белка-переносчика можно привести трансферрин (обеспечивает перенос ионов железа) и цериплазмин (переносчик ионов меди).
3.2.3 Рецепторная функция
Большое значение, в особенности для функционирования многоклеточных организмов, имеют белки-рецепторы , вмонтированные в плазматическую мембрану клеток и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов, поступающих в клетку, как от окружающей среды, так и от других клеток. В качестве наиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина , находящиеся на мембране клеток в ряде межнейронных контактов, в том числе в коре головного мозга, и у нервно-мышечных соединений.
3.2.4 Защитная функция
Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов – β-лимфоциты , вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины. Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами , а соответствующие к ним иммуноглобулины – антителами. Если в роли антигена выступает большая молекула, например, молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а ее определенный участок, называемый антигенной детерминантой. Тот факт, что иммуноглобулины взаимодействуют со сравнительно небольшой частью полимерного антигена, позволяет вырабатывать антитела, специфично узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в живой природе. Классический пример – динитрофенильный остаток. При введении экспериментальным животным конъюгата динитрофенола с каким-либо белком начинается выработка антител, специфично узнающих различные производные динитрофенола. Но при введении чистого динитрофенола, иммунного ответа нет. Такие вещества, способные служить антигенными детерминантами, но сами не способные вызвать иммунный ответ, называются гаптенами .
Согласно современным представлениям, каждый тип иммуноглобулина вырабатывается группой β-лимфоцитов, произошедших от одного общего предшественника. Такую группу лимфоцитов называют клоном.
Процесс свертывания крови, защищающий организм от чрезмерной кровопотери происходит с участием белков фибриногена, тромбина и других факторов свертывания, тоже являющихся белками. Внутренние стенки пищевода, желудка выстланы защитным слоем слизистых белков – муцинов. Основу кожи, предохраняющей тело от многих внешних воздействий, составляет белок коллаген.
3.2.5 Структурная функция
Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают механическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов. В первую очередь это коллаген - основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% общей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах - основных клетках соединительной ткани. Первоначально он образуется в виде проколлагена - предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую в окислении остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до d-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диаметром несколько сотен нанометров, а последние - уже в видимые под микроскопом коллагеновые нити. Сухожилия, суставные сочленения, кости скелета образованы в значительной степени белками.
В эластичных тканях - коже, стенках кровеносных сосудов, легких - помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин , способный довольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние.
Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки 20%, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран, всех органелл. Печень состоит на 22% из белков, мозг – 11%, ногти, волосы, роговой слой кожи кератин, в мышцах, миозин и актин, в крови – альбумины и глобулины.
3.2.6 Двигательные белки
Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин.
Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 000 каждая (“тяжелые цепи”) и четырьмя “легкими цепями” с молекулярной массой около 20 000. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находится два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление b-g-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком - актином.
Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 000. В таком виде его называют G-актином. Однако он обладает способностью полимеризоваться, образуя длинную структуру, называемую F-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого процесса является зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы (фермент) произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается.
1.Биологическая химия - наука о химических основах жизнедеятельности, т.е. о химической структуре и превращениях молекул, составляющих живое. «Минимальная клетка» т.е. клетка, содержащая набор структур, обязательных для обмена веществ, энергии и для самовоспроизведения. К таким структурам относятся следующие образования (субклеточные - с позиций морфологии и над молекулярные - с позиций химии):
мембрана, отграничивающая клетку от окружения и разделяющая ее внутреннее пространство на функционально различающиеся отсеки;
мигохондрии - образования, высвобождающие и запасающие энергию химических связей;
ядро, где локализованы молекулы-носители генетической информации;
рибосомы, где генетическая информация реализуется путем синтеза биологически активных молекул в согласии с «инструкцией», доставляемой сюда из ядра;
лизосомы, переваривающие сложные питательные вещества и посторонние частицы;
аппарат Гольджи, участвующий в биогенезе мембран и яизосом, в синтезе гликолипидов и фосфолипидов,
Благодаря разработке методов выделения субклеточных структур стало возможным изучение их химического состава. Оказалось, что все многообразие молекул, обнаруживаемых в этих частицах из разных по происхождению Клеток, можно свести к небольшому числу классов" 1) макромолекулы (белки, углеводы, липиды), 2) низкомолекулярные биологически активные органические соединения;?) минеральные вещества.
Все это позволяет конкретизировать задачи биохимии, необходимость изучать
1) строение и функции молекул живого;
2) структуру и функции над молекулярных образований;
3) механизмы поступления во внутреннюю среду пластических и биологически активных материалов;
4) механизмы высвобождения, накопления и использования энергии;
5) механизмы воспроизведения.
Исходя из наших прагматических позиций, определяемых темой книги, знание основ биохимии необходимо медику для того, чтобы освоить прикладной раздел -клиническую биохимию.Предмет клинической биохимии - изучение нарушений химических процессов жизнедеятельности и методов выявления этих нарушений для их устранения или исправлении.
2.Живой организм - макромолекулярная система, осуществляющая обмен веществ, энергии и самовоспроизведение. Минимальная структурная единица этой системы - клетка, в которой имеется шесть обязательных надмолекулярных образований или "рганелл (мембрана, ядро, мигохондрии. риГкюомы, аппара! Гольджи, личосомы), содержащих в своем составе три класса молекул (макромолекулы, низкомолекулярные биологически активные вещества, минеральные вещества). Биохимия - наука о химических основах жизнедеятельности - устанавливает структуру молекул и на дм о л окулярных образований живого, ИХ функции, механизмы обмени вещесгв и.энергии, механизмы воспроизведения. Клиническая биохимия как прикладной р^дел биохимии, необходимый врачу, изучает нарушения химических процессов жизнедеятельности и методы их выявления с тем, чтобы определить пути исправления или устранения эгих нарушений Изучение отклонений л базируется на представлениях о есчесиюнном течении процессов. "
Согласно приведенному выше определению живому организму свойственны следующие функции"
1. Извлечение из внешней среды и превращение в приемлемые для организма формы химических соединений - материала для возобновления структур.
2. Химическое преобразование оказавшихся во внутренней среде соединений (расщепление и синтез, трансформация) и выведение во внешнюю среду продуктов, которые более не используются (конечные продукты).
3. Высвобождение.энергии, заключенной в поступающих извне соединениях, ее -запасание в приемлемой для организма форме и использование в процессах жизнедеятельности.
Реализуются эти функции в общем виде следующим образом. 1. Исючниками материален для Возобновления с"|рукгур и энергообеспечения служат пищевые продукты, в составе которых организм получает углеводы, липиды, белки, некоторые биологически активные соединения (например, витамины) и минеральные вещества Белки, углеводы и липиды в усваиваемые формы преобразуются в пищевартельном тракте при участии активных компонентов, которые выделяются ссо"1 не; с"; кующими железами желудка, кишечника, поджелудочной железы и поступают с желчью. Преобразование макромолекул заключается в их деполимеризации, т.е. в разрушении полимеров до мономеров (белков - до аминокислот, углеводов - до простых Сахаров, липидов - до свободных жирных кислот и глицерола). Низкомолекулярные
биологически активные и минеральные вещества всасываются во внутреннюю среду преимущественно без какой-либо предварительной химической трансформации. 2. Химические соединения с током крови поступают в органы (ткани), где включаются в процессы синтеза (образование специфических для тканей организма человека белков, углеводов, липидов и регуляторных соединений), процессы окислительно-восстановительного распада, в ходе которого высвобождается энергия химических связей. Промежуточные продукты используются в синтезе биологически активных веществ или выполняют регуляторные функции.
3. Высвобождение энергии в ходе окислительно-восстановительного распада сопряжено с ее запасанием в форме универсальных носителей. Они используются как источники энергии для выполнения всех видов работы, свойственных живому.
Все перечисленные процессы протекают в организме повсеместно, однако можно отметить и локализацию их в отдельных органах и тканях. Графическое изображение процессов - объекта биологической химии
В задачу последующих разделов книги входит описание структуры биомолекул, детализация превращений, которым они подвергаются в процессе переваривания, описание механизмов всасывания и транспортировки мономе-ров кровью и лимфой, расшифровка последовательности реакций, обеспечивающих синтез специфических соединений, окислительный распад белков, липидов и углеводов. Таким образом, схема получает конкретное содержание в объеме, достаточном для понимания проблем клинической биохимии.
Обращаем внимание на то, что в схеме не показана энергетическая сторона обмена -- высвобождение, запасание и использование энергии. Поэтому укажем: на второй и третьей стадиях окислительно-восстановительного распада (образование ацетил-КоА и затем углекислоты) высвобождается (в реакциях окисления) энергия химических связей. Она затрачивается в последующем на
синтез аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) из аденозиндифосфорной кислоты (АДФ) и неорганического фосфата. АТФ используется как источник энергии, запасенной в ее пирофосфорной связи, для всех видов работ, производимых организмом(рис. 2). Высвобождение энергии происходит в реакции:
АТФ -----------АДФ + Н3Ро4 + Энергия
3.Молекула белка - неразветвляющийся (линейный) полимер, минимальная структурная единица которого (мономер) представлена аминокислотой. Аминокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (пептидной) связью.
Белок может включать несколько полипептидных цепей, соединение которых между собой происходит за счет непептидных связей. В этом случае молекула имеет характер сополимера. Следовательно, белковая молекула - линейный полимер или сополимер, образованный из аминокислот, соединенных пептидной связью.
Итак, полипептидная цепь включает в себя соединенные пептидной связью аминокислоты У одной из аминокислот, занимающей крайнее положение в цепи, остается свободной аминогруппа (C-концевая аминокислота и соответственно N-концевой полюс полипептида), у другой, находящейся на противоположном конце, - свободный карбоксил (С-концевая аминокислота и соответственно С-полюс полипептида)Аминокислотным остаткам в составе полипептида (белка), не имеющим свободного карбоксила, придано окончание «ил», те представленная пептид-ная цепочка именуется фенилаланил-аланил-аспарагинил-глутаминил-гис-тидин При изображении структурных формул пептидов или белков принято располагать слева N-концевую, справа С-концевую аминокислоту
Первичная структура - понятие, обозначающее последовательность аминокислотных остатков в белке Пептидная связь - основной вид связи, определяющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатками цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании Изучение первичной структуры требует следующих операций 1) разделение сополимеров-полипептидов путем разрыва дисуль-фидных связей; 2) разделение цепей и гидролиз до свободных аминокислот; 3) определение аминокислотного состава; 4) определение последовательности аминокислот. Так, если молекула содержит только 10 видов аминокислот и каждый из них повторяется по 2 раза (всего 20 остатков), то число возможных вариантов белков равно 10 20 .
Вторичная структура характеризует форму
белковой цепи в пространстве. Эта форма изменяется в зависимости от набора аминокислот и их последовательности в полипеп-тидной цепи. Различают два основных варианта вторичной структуры -спираль и - конфигурацию Форму -спирали имеют многие белки. Представить ее можно как правильную спираль, образованную на поверхности цилиндра. Шаг спирали, т.е. расстояние между витками, - 5,4 А виток образуется 3,6 аминокислотных остатка, т.е. 36 аминокислотных остатков образуют 10 витков спирали. Устойчивость спиралевидной конфигурации определяется многочисленными водородными связями между СО- и NН-группами пептидных связей Конфигурация свойственна небольшому числу белков, в молекуле которых есть более одной полипептидной цепи. По форме эту структуру можно сравнивать с мехами гармошки (складчатая структура). В отличие от а-цепей здесь водородные связи образуются между СО- и NН-группами пептидных связей двух полипептидных цепей, расположенных параллельно, но таким образом, что N-концевому полюсу одной цепи соответствует С-концевой полюс другой.
Электростатические и водородные взаимодействия участвуют в стабилизации вторичной структуры, однако в меньшей степени, чем водородные.
Третичная структура представляет собой более высокий порядок организации белковой молекулы в пространстве. Возникает благодаря изгибам полипептидной цепи (цепей) в участках, содержащих остатки пролина, дикарбоновых и диаминовых кислот. Представить эту конфигурацию можно как спираль,
образованную на цилиндре, ось которого периодически меняет направление, что приводит к образованию клубка.
Характер третичной организации устанавливают с помощью рентгенос-труктурного анализа. Наиболее полно изучена третичная структура гемоглобина (рис.5).
В этой структуре гидрофильные (полярные) группы располагаются на поверхности молекул, гидрофобные - сближены между собой в ее внутренних областях. Они выполняют важную роль в поддержании третичной структуры, это важнейший вид взаимодействий. Наряду с гидрофобными в сохранении третичной структуры участвуют водородные и электростатические взаимодействия.
Белки по форме клубка делят на две группы: близкие к шару (глобуле) - глобулярные, близкие к вытянутому эллипсу - фибриллярные (нитевидные).
Четвертичная структура . Многие белки образуются путем объединения одинаковых или неодинаковых молекул (субъединиц) в более сложное образование - молекулу с четвертичным уровнем организации (четвертичной структурой). Субъединицы соединяются слабыми связями, которые легко диссоциируют под действием кислых и солевых растворов, мочевины, детер-
гентов с высвобождением субъединиц. Классический пример молекулы с четвертичной структурой - фермент лактатдегидрогеназа, который содержит четыре субъединицы (одинаковые или двух типов).
Интересен белок оболочки вируса табачной мозаики - он состоит из 2130 субъединиц (рис.6).Форма молекул характеризуется соотношением осей белковой молекулы, которая пространственно представляет собой эллипсоид вращения. Для большей части
глобулярных белков это соотношение составляет от 2 до 30, для фибриллярных - больше 30.
4. Функции белков
Каталитическая или ферментативная . Все химические превращения в живом организме протекают при участии катализаторов. Биологические катализаторы (ферменты) по химической природе белки, следовательно, катализируют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.
Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологически значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает от разрушения и обеспечивает перенос с током крови (например, транспорт альбумином некоторых гормонов, витаминов, лекарственных соединений). Этот вид транспорта называют пассивным. В других случаях пассивный транспорт сочетается с депонированием (запасанием) тех или иных соединений (например, трансфер-рин плазмы крови не только переносит железо, но и запасает (накапливает) его при избытке). С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреблением энергии и называется активным транспортом (например, транспорт ионов натрия из цитоплазмы и калия в цитоплазму).
Механохимическая функция - способность некоторых белков изменять конформацию, уменьшать длинник молекулы, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.
Структурная (пластическая ) функция выполняется белками - элементами клеточных мембран (эти белки могут обнаруживать каталитическую или транспортную активность), но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность" кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.
Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реакций, т.е. в конечном счете управляют обменными процессами.
Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном.
Антитела - соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа - реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов (например, высокомолекулярных углеводов). Антитела, соединяясь с антигеном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для организма.
Интерфероны - гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проникновения в нее вируса. В отличие от антител интерфероны взаимодействуют не с антигеном, а вызывают образование внутриклеточных ферментов Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.
Фибриноген - растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин - нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю
Плазмин - белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.
Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях В процессе окислительно-восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синтезируют энергоноситель - АТФ. На долю белка приходится около 18% энергопотребления у человека.
Молекула белка - линейный полимер, или сополимер, структурная единица которого - соединенные пептидными связями аминокислоты - характеризуется сложной пространственной организацией, включающей три или четыре уровня Набор аминокислот и их последовательность лежат в основе многообразия и уникальности белковых молекул, в основе их физико-химических свойств. Они же определяют и множественность функций, свойственных белкам в живом организме.
6 . Классификация белков
Систематизировать белки по структурно-функциональным параметрам невозможно, так как первичные структуры известны лишь для части из них.
По составу белки можно разделить на простые и сложные, первые содержат в молекуле только аминокислоты, вторые - еще и другие структуры (добавочные или простетические группы).
Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.
Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.
Среди глобулярных белков можно выделить"
1) альбумины - растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
2) полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
3) гистоны - низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
4) протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85%), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки - составная часть нуклеопротеинов;
5) проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45%) и пролина (до 15%), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90%-яом этаноле;
6) глутелины содержат около 45% глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании, структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).
Сложные белки (протеиды) содержат наряду с протеиногенными аминокислотами органический или неорганический компонент иной природы - простетическую группу. Она связана с полипептидной цепью ковалентно, гетеропо-лярно или координационно. Важнейшие представители: гликопротеины (нейтральные сахара, аминосахара, кислые производные моносахаридов), липопротеины (триацилглицериды, фосфолипиды и холестерол), металлопротеины (ион металла, связанный ионной или координационной связью), фосфопротеины (остатки фосфорной кислоты, связанные через остаток серина или треонина), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенный компонент - пигмент или хромоген).
Из множества сложных белков мы рассмотрим только нуклеопротеиды и важнейший хромопротеид - гемоглобин.
Нуклеопротеиды - соединения, молекула которых состоит из простого белка и нуклеиновой кислоты: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) или рибонуклеиновой (РНК).
ДНК - неразветвленный полимер, образованный из связанных между собой нуклеотидов, содержащих дезоксирибозу. Нуклеотид включает одно из четырех азотистых оснований (аденин (А), тимин (Т), гуанин (Г) или цитозин (Ц), остаток рибозы и фосфорной кислоты (Р). Нуклеотиды в полимере соединены между собой через остаток фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с С-3 в остатке рибозы предшествующего нуклеотида.
Для ДНК всех видов клеток характерно равенство между количеством остатков аденина и тимина (А = Т), гуанина и цитозина (Г = Ц) - правил Чаргаффа, т.е. число пуриновых оснований равно числу пиримидиновыз Отношение А + Т к Г + Ц варьирует у разных видов в широких пределах -от 0,35 до 2,70.
Относительно друг друга цепи расположены так, что пуриновому основанию в одной из них соответствует пиримидиновое основание в другой. Эти основания комплементарны друг к другу, т.е. пространственно взаимодополняют одна другую.
В молекуле основания связаны водородными мостиками" двумя между А и Т и тремя - между Ц и Г.
ДНК ядра животных клеток представляет собой не одну молекулу, а состоит из многих, распределенных по разным (у человека по 46) хромосомам. Как уже сказано, по первичной структуре, т.е. набору нуклеотидов, во всех клетках организма ДНК совершенно одинакова, в том числе и в специализированных клетках, но отличается по характеру белкового компонента.
РНК в отличие от ДНК, которая находится преимущественно в ядре, содержится в основном в цитоплазме, главным образом в рибосомах (это определяет их название), в небольшом количестве - в ядрах, главным образом
Ядрышках.
Сходна по первичной структуре с ДНК, отличаясь следующим:
1) вместо дезоксирибозы содержит рибозу;
2) вместо тимина - урацил (тимин присутствует в очень малых количествах).
Как и ДНК, РНК - это полимерная цепь, построенная по аналогичному Принципу, не обладает строгой упорядоченностью вторичной структуры (спи-рализованные участки менее протяженны, чем в ДНК, местами образует петли, на протяжении которых азотистые основания связаны водородными мостиками по принципу комп-лементарности в пределах одной цепи (рис.13).
В отличие от ДНК рибонуклеиновые кислоты разнообразны. Наиболее тяжелые происходят из рибосом - рибосомные РНК. Внутри растворимой клеточной фракции содержится растворимая РНК или транспортная (функциональное название). Третья разновидность - информационные РНК.
Рибосомные РНК (р-РНК) связаны с белками рибосомы, представленными десятками разновидностей в пределах одной и той же рибосомы.
Гемоглобин (НЬ) - важнейший хромопротеид, обладающий уникальной функцией
Перенос кислорода и углекислоты.
Белковый компонент НЬ - глобин, небелковый - гем. Структура НЬ неодинакова у разных видов и может иметь варианты у одного вида или одной особи. Отличия касаются белковой части - последовательности аминокислот. Структура гема идентична у всех позвоночных.
Молекула глобина содержит четыре полипептидные цепи, которые удерживаются вместе нековалентными связями. Гемоглобин А - основной гемоглобин взрослого человека- состоит из двух видов поли-пептидных цепей - а и р. О разновидностям гемоглобина, связанных с вариантами структуры глобина, мы будем говорить ниже.
Последовательности аминокислот в НЬА (вообще в гемоглобине 20 видов животных) расшифрованы полностью
Гем - молекула, построенная из четырех гетероциклов, содержащих азот - пиррольных колец.
Остатки пиррола соединены в молекуле гема по а-углеродным атомам метиновыми мостиками (-СН=), ,"fr":["7AEVkMe8U1k"],"la":["IR-oDzBQwVs","QmJXhF0KxKw"]}
