Большая энциклопедия нефти и газа. Здоровое, правильное питание

Продолжение

Что мы должны знать о ферментах

1. Наш организм не вырабатывает пищевых ферментов. Мы получаем их лишь тогда, когда съедаем сырую пищу или когда принимаем ферменты в виде диетических добавок. Наш организм вырабатывает пищеварительные ферменты в поджелудочной железе, но они не работают в желудке. Они работают только в двенадцатиперстной кишке при условии сохранения там слабощелочной реакции. Поэтому, если у вас нарушен кислотно-щелочной баланс, ферменты вашей поджелудочной железы работать не будут.

2. Считается, что соляная кислота желудочного сока расщепляет белок. Это не так. Соляная кислота не расщепляет белок, она лишь превращает фермент пепсиноген в его активную форму, называемую пепсином, - фермент, расщепляющий белок, который начинает свою работу в желудке.

3. Пищевые ферменты работают в желудке, а ферменты поджелудочной железы работают в двенадцатиперстной кишке. Пищевые ферменты отличаются от других растительных ферментов тем, что работают при широком диапазоне, то есть сохраняют активность как в желудке, так и в двенадцатиперстной кишке. А вот панкреатин - фермент поджелудочной железы, работает в узкощелочной среде РН (7,8-8,3) и разрушается в кислой среде желудка.

4. Обычно, если кислотность снижена, врачи назначают пациенту соляную кислоту, чтобы повысить кислую среду и улучшить переваривание белка. Правильно ли это? Нет, это не так. Это «подкисление» в первую очередь меняет РН крови. Срабатывает буферная система нейтрализации кислоты щелочью. Соляная кислота лишает активности ферменты поджелудочной железы, ухудшая пищеварение. Оптимального результата можно достичь с помощью пищевых ферментов, а не введением в организм кислого или добавок с соляной кислотой. Кроме того, это беспорядочное глотание - нагрузки на почки, которым нужно выделить избыток кислот.

Поэтому, когда анализ мочи выявляет ее кислую реакцию, надо выяснить, не связана ли эта реакция с приемом добавок, содержащих соляную кислоту, или злоупотреблением кислой пищей (мясо, белковые напитки, сахар, жиры), или (увы!) уже развивающимся диабетом.

5. Если кислотность слишком велика, обычно рекомендуют диетические добавки в виде солей кальция. При этом считают, что это заодно предупредит развитие такой болезни, как размягчение костей (остеопороз). Но это отнюдь не так! Кальциевые соли имеют эффект, противоположный соляно- кислому эффекту. Уже доказано, правильнее было бы наоборот - ни в коем случае этот кальций не пить. Именно на фоне щелочной реакции неорганический кальций только превратится в соль щавелевой кислоты и будет способствовать развитию артрита и других заболеваний костей и суставов, а также образованию катаракты. В то же время процесс пищеварения можно легко скорректировать, употребляя больше сырой пищи, в которой и содержатся все пищевые ферменты.

6. Ошибочно считают, что невозможно установить недостаток в организме ферментов. Между тем недостаток ферментов в организме проявляется определенными симптомами ферментного голодания: лихорадка, жар; увеличение поджелудочной железы (чаще всего встречается у пациентов, которые едят переваренную пищу, где все ферменты погибли); увеличение количества белых кровяных шариков после употребления вареной, консервированной пищи в отличие от сырой пищи, богатой ферментами, которая никогда не дает такого отрицательного эффекта; появление в моче продуктов, указывающих, что в кишечнике не все благополучно в результате плохого переваривания белка из-за отсутствия нужных ферментов.

Ферменты, которые мы получаем вместе с сырой пищей, важны не только для пищеварения, но и для поддержания здоровья, предупреждения болезней. Если мы едим свежие сырые продукты на пустой желудок, они попадают в кровяное русло и проделывают следующую работу: разрушают белковые структуры вирусов и бактерий, а также любые другие вредные субстанции, появляющиеся при воспалениях. Поэтому ферменты (особенно свежих соков, богатых ферментами) очень эффективны: во время воспалительных процессов подобно холоду они контролируют отек, красноту, жар, острую боль.

Ферменты, переваривающие белки, имеют значительный лечебный эффект при заболевании глаз, ушей и почек. Это первая линия обороны иммунной системы.

Амилаза - это фермент, переваривающий углеводы. Но она также устраняет гной, состоящий, как известно, из погибших белых кровяных шариков. Например, при абсцессе зубов, десен, когда антибиотики плохо помогают, улучшение может наступить, если принимать соответствующие дозы амилазы, которая сражается с гноем: абсцесс исчезает в короткое время.

Амилаза и липаза помогают также лечить кожные болезни: крапивницу, псориаз и контактные дерматиты; очищают легкие и бронхи от слизи; комбинация ферментов сегодня используется при лечении астмы, чтобы ликвидировать приступы. Однако эффект во всех случаях зависит от адекватного количества используемых ферментов.

Фермент липаза переваривает жиры, включая жиры пищи и флоры, состоящих из клеток, окруженных жировой оболочкой, также разрушает жировую оболочку некоторых вирусов, увеличивает проницаемость клетки: вирус становится доступным и переваривается пищевыми ферментами.

Что лучше - есть пищу с высоким содержанием липазы или принимать эту же липазу в виде диетических добавок? Конечно, лучше есть пищу с высоким содержанием ферментов, чем употреблять фармацевтически приготовленные ферменты.

Надо просто знать их источники:
1. Зерновые, овощи и фрукты, орехи, выращенные в естественных органических условиях, а не на искусственных почвах, да еще с обилием разных химических добавок - вот главные поставщики ферментов. Необходимо ежедневно употреблять сырые салаты из овощей домашнего приготовления, свежий сок из овощей и фруктов. Можно, конечно, есть овощи, приготовленные на пару, но их уже должно быть в 3 раза меньше, чем сырых.
2. Современная наука еще не научилась производить синтетическим путем полноценные ферменты. Поэтому только сырая пища сохраняет ферменты, так как эти пружины в живой жизни очень чувствительны к температуре. Употребление сырой пищи помогает сохранить запас своих собственных ферментов, что важно для их мобилизации организмом в любой нужный момент.

Какие растения богаты ферментами?

Особенно богаты ферментами: ростки семян и зерен, их побеги; хрен, чеснок, авокадо, киви, папайя, ананасы, бананы, манго, соевый соус. Его научились приготавливать более тысячи лет назад. Это натуральный продукт ферментации соевых бобов с морской солью, используемый в качестве добавки в суп, каши, овощи. Такая крупа, как перловка, и овощи - брокколи, капуста белокочанная, брюссельская, цветная, трава пшеницы, содержащая хлорофилл, и большинство зеленых овощей содержат естественную, натуральную форму фермента, необходимого для нормальной работы организма. Но если у вас нет никакой возможности употреблять сырую пищу хотя бы в ограниченном количестве, то пейте соки овощей, только сразу 5 видов (в одном стакане), можете принимать ферменты 1-3 раза в день во время еды в виде диетических добавок. Пищевые ферменты помогают сохранять энергию нашим органам, мышцам, тканям. Они превращают диетический фосфор в костную ткань; выводят токсические вещества из кишечника, печени, почек, легких, кожи; концентрируют железо в крови; защищают кровь от нежелательных продуктов, превращая их в субстанции, легко выделяемые из организма.

Пищеварительные ферменты:

• амилаза - она начинает расщеплять углеводы уже в полости рта, выделяясь вместе со слюной;
• протеаза желудочного сока, переваривающая белки;
• липаза, расщепляющая жиры.

Все эти три фермента находятся в соке поджелудочной железы, поступающем в кишечник. Здоровый организм также вырабатывает ферменты и каталазу, которые помогают удалять свободные радикалы, все увеличивающиеся с возрастом. Для выработки этих ферментов организм нуждается в таких минералах, как цинк и марганец.

• панкреатин - фермент поджелудочной железы, который работает в щелочной среде тонкого кишечника;
• ферменты трипсин и химотрипсин - участвуют в расщеплении белков;
• ферменты аспергиллус - грибкового происхождения,- попадая в кровяное русло, могут оказывать благотворное лечебное воздействие, расщепляя фибрин, помогая в рассасывании тромбов. Замечено, что ферменты аспергиллус, совместно с животными ферментами трипсином и химотрипсином, эффективны в лечении рака.

Плохое пищеварение, сниженное всасывание, слабая работа поджелудочной железы, жирный стул, болезни кишечника, непереносимость лактозы молока, тромбоз сосудов - все это требует приема ферментов аспергиллуса совместно с ферментами трипсином и химотрипсином.

При потере веса необходимо исключить из пищи продукты, содержащие пуриновые вещества, так как кислый желудочный сок в большинстве случаев разрушает их: особенно липазу. Это ведет к плохому перевариванию жира.

Панкреатит - следствие большого количества пурина, а это может нанести вред почкам.

Сравнительное действие ферментов говорит о высокой активности всех групп пищевых ферментов, работающих как в кислой, так и в щелочной среде. Вот почему так эффективны и так нужны сырые овощи, богатые пищевыми ферментами, кстати, никогда не имеющие никаких противопоказаний.

Любое изучение свойств ферментов, любое применение их в практической деятельности - в медицине и в народном хозяйстве - всегда связано с необходимостью знания, с какой скоростью протекает ферментативная реакция. Чтобы понять и правильно оценить результаты определения ферментативной активности, нужно совершенно отчётливо представить себе, от каких факторов зависит скорость реакции, какие условия оказывают на неё влияние. Таких условий много. Прежде всего, это соотношение концентрации самих реагирующих веществ: фермента и субстрата. Далее, это всевозможные особенности той среды, в которой протекает реакция: температура, кислотность, наличие солей или других примесей, способных как ускорять, так и замедлять ферментативный процесс, и так далее.

Действие ферментов зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 37 – 50˚С. При более низких температурах скорость ферментативных реакций снижается, а при температурах близких к 0˚С практически полностью прекращается. При повышении температуры, скорость также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности ферментов при повышении температуры, объясняется главным образом разрушением входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем оводненные (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем семена и споры более увлажненные.

Для большинства известных в настоящее время ферментов определён оптимум РН, при котором они обладают максимальной активностью. Эта величина - важный критерий, служащий для характеристик фермента. Иногда это свойство ферментов используют для их препаративного разделения. Наличие оптимума РН можно объяснить тем, что ферменты представляют собой полиэлектролиты и их заряд зависит от значения РН. Иногда сопутствующие вещества могут изменить оптимум РН, например буферные растворы. В некоторых случаях в зависимости от субстратов ферменты с неярко выраженной специфичностью имеют несколько оптимумов.

Важным фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые Сёренсен является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1 – 2); трипсин – протеолитический фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8 – 9); папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой среде (pH 5 – 6).

Отсюда следует, что величина (РН оптимум) - весьма чувствительный признак для данного фермента. Она зависит от природы субстрата, состава буферного раствора и поэтому не является истинной константой. Нужно иметь в виду также свойства ферментов как белковых тел, способных к кислотно-щелочной денатурации. Кислотно-щелочная денатурация может привести к необратимым изменениям структуры фермента с утратой его каталитических свойств.

Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации, как субстрата, так и фермента. Обычно скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента, при условии если содержание субстрата в пределах оптимума или немного выше. При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса – Ментона, то есть,

V=K(F) ,

V - скорость реакции
K - константа скорости
F - концентрация фермента.

Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активировать образование активного субстрата ферментного комплекса, и в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается. Такие вещества получили название активаторов. При этом вещества, катализирующие ферментативные реакции, непосредственного участия в них не принимают. На активность одних ферментов существенно влияет концентрация солей в системе, другие ферменты не чувствительны к присутствию ионов. Однако некоторые ионы абсолютно необходимы для нормального функционирования некоторых ферментов. Известны ионы, которые тормозят активность одних ферментов и являются активаторами для других. К числу специфических активаторов относятся катионы металлов: Na + , K + ,Rb + ,Cs + ,Mg2 + , Ca2 + ,Zn2 + ,Cd2 + ,Cr2 + ,Cu2 + , Mn2 + ,Co2 + ,Ni2 + ,Al3 + . Известно также, что катионы Fe2 + ,Rb + ,Cs + только в присутствии Mg действуют как активаторы, в других случаях эти катионы не являются активаторами. В большинстве случаев один или два иона могут активировать тот или иной фермент. Например, Mg2 + - обычный активатор для многих ферментов, действующий на фосфоримированные субстраты, почти во всех случаях может быть заменён Mn2 + , хотя другие металлы его заменить не могут. Следует заметить, что щелочноземельные металлы вообще конкурируют друг с другом, в частности, Са2 + подавляет активность многих ферментов, активируемых Mg2 + и Zn2 + . Причина этого до настоящего времени не ясна. Механизм влияния ионов металлов - активаторов может быть различным. Прежде всего, металл может быть компонентом активного центра фермента. Но может действовать как связующий мостик между ферментом и субстратом, удерживая субстрат у активного центра фермента. Имеются данные о том, что ионы металлов способны связывать органическое соединение с белками и, наконец, один из возможных механизмов действия металлов как активаторов - это изменение константы равновесия ферментативной реакции. Доказано, что анионы также влияют на активность ряда ферментов. Например, очень велико влияние СI - на активность А - амилазы животного происхождения.

Действие ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или ингибиторов. Так фермент поджелудочной железы энтерокиназа превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, называются проферментами. Фермент может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент – субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на фермент специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

Наряду с существованием активаторов ферментов известен ряд веществ, присутствие которых тормозит каталитическое действие ферментов или полностью инактивирует его. Такие вещества принято называть ингибиторами. Ингибиторы – это вещества, действующие определённым химическим путём на ферменты и по характеру своего действия, могут быть подразделены на обратимые и необратимые ингибиторы. Для обратимого торможения характерно равновесие между ферментом и ингибитором с определённой константой равновесия. Система такого типа характеризуется определённой степенью торможения, зависящей от концентрации ингибитора, при этом торможение достигается быстро и после этого не зависит от времени. При удалении ингибитора с помощью диализа активность фермента восстанавливается. Необратимое торможение, прежде всего, выражается в том, что диализ не способствует восстановлению активности фермента. И в отличие от обратимого торможения усиливается со временем, так что может наступить полное торможение каталитической активности фермента при очень низкой концентрации ингибитора. В этом случае эффективность действия ингибитора зависит не от константы равновесия, а от константы скорости, определяющей долю фермента, подвергшегося торможению в данном случае.

Ферменты (синоним: энзимы) пищеварительной системы - это белковые катализаторы, которые вырабатываются пищеварительными железами и расщепляют питательные вещества пищи на более простые компоненты в процессе пищеварения.

Ферменты (лат.), они же энзимы (греч.), делят на 6 основных классов .

Ферменты, работающие в организме, можно также разделить на несколько групп:

1. Метаболические ферменты - катализируют практически все биохимические реакции в организме на клеточном уровне. Их набор специфичен для каждого типа клеток. Два наиболее важных метаболических фермента: 1) супероксиддисмутаза (superoxide dismutase, SOD), 2) каталаза (catalase). С упероксиддисмутаза защищает клетки от окисления. Каталаза разлагает опасную для организма перекись водорода, образующуюся в процессе обмена веществ, на кислород и воду.

2. Пищеварительные ферменты - катализируют расщепление сложных питательных веществ (белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот) на более простые компоненты. Производятся и действую эти ферменты в пищеварительной системе организма.

3. Пищевые ферменты – поступают в организм вместе с пищей. Любопытно, что некоторые пищевые продукты предусматривают в процессе своего изготовления этап прохождения ферментации, во время которого насыщаются активными ферментами. Микробиологическая обработка пищевых продуктов также обогащает их ферментами микробного происхождения. Разумеется, что наличие готовых дополнительных ферментов облегчает переваривание таких продуктов в желудочно-кишечном тракте.

4. Фармакологические ферменты - вводятся в организм в виде лекарственных препаратов в лечебных или профилактических целях. Пищеварительные ферменты – одна из наиболее часто используемых в гастроэнтерологии групп препаратов. Основным показанием для использования ферментных средств является состояние нарушенного переваривания и всасывания пищевых веществ – синдром мальдигестии/мальабсорбции. Этот синдром имеет сложный патогенез и может развиваться под воздействием различных процессов на уровне секреции отдельных пищеварительных желез, внутрипросветного пищеварения в желудочно–кишечном тракте (ЖКТ) или всасывания. Наиболее частыми причинами расстройств переваривания и всасывания пищи в практике гастроэнтеролога являются хронический гастрит с пониженной кислотообразующей функцией желудка, постгастрорезекционные расстройства, желчнокаменная болезнь и дискинезии желчевыводящих путей, экзокринная панкреатическая недостаточность. В настоящее время мировая фармацевтическая промышленность выпускает большое количество ферментных препаратов, которые отличаются друг от друга как дозой содержащихся в них пищеварительных ферментов, так и различными добавками. Препараты ферментов выпускаются в различной форме – в виде таблеток, порошка или капсул. Все ферментные препараты можно разделить на три большие группы: таблетированные препараты, содержащие панкреатин или пищеварительные ферменты растительного происхождения; препараты, в состав которых входят, помимо панкреатина, компоненты желчи, и препараты, выпускаемые в виде капсул, содержащих микрогранулы с энтеросолюбильной оболочкой. Иногда в состав ферментных препаратов включают адсорбенты (симетикон или диметикон), которые уменьшают выраженность метеоризма.

Группы пищеварительных ферментов

• Протеолитические (протеазы, пептидазы) - расщепляют белки до коротких пептидов или аминокислот.
  
• Липолитические (липазы) - расщепляют жиры до глицерина и жирных кислот.
  
• Амилолитические (амилазы, карбогидразы) - расщепляют полисахариды (крахмал) до более простых сахаров (дисахаридов или моносахаридов).
  
• Нуклеазы - расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов.

Таблица ферментов ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

Cтраница 3

Описанный выше способ приготовления раствора сравнения основан на том факте, что окрашенный комплекс кобальта с нитрозо - К-солью не образуется в сильнокислой среде; оптимальной средой для образования комплекса является нейтральный или слабокислый раствор.  

Интенсивность окраски в сильной степени зависит от среды. Оптимальной средой для получения наиболее стабильной окраски является азотнокислая. В солянокислой среде окраска стабильна только 6 мин, и поэтому измерения должны быть проведены быстро. Кислоты и соли снижают интенсивность окраски; в испытуемых и стандартных растворах необходимо поддерживать одинаковые концентрации кислот и солей.  

При этом первоначальный фиолетово-розовый раствор реактива, в зависимости от концентрации стронция становится фиолетово-синим или сине-зеленым. Оптимальной средой взаимодействия является рН 4 6 (ацетатный буферный раствор) в присутствии ПЭДТУ. Окраска растворов устойчива в течение многих часов.  

Ионо - и электронообменные волокна. От характера ионогенной группы зависит оптимальная среда (рН) связывания ионов, а от количества этих групп в полимере - равновесная ионообменная емкость.  

Исследованные вещества расположены в ряд на основании их окислительной способности по отношению к иодиду. Этот ряд требуется учитывать при определении оптимальной среды для окислительно-восстановительных реакций с участием названных веществ.  

Медико-биологические последствия использования атомной энергии начали, видимо, в полной мере осознавать только после атомных бомбардировок Хиросимы и Нагасаки. Поэтому современные меры предупреждения химического загрязнения биосферы и формирования оптимальной среды обитания стали разрабатываться с большим опозданием, а нормализовать экологическую обстановку труднее, чем предупредить загрязнение, поэтому и возникла такая ситуация, когда население и активисты борьбы за сохранение природной среды (зеленые) протестуют против строительства новых атомных электростанций, гидроузлов, теплоцентралей, химических заводов, настаивают на закрытии и перепрофилировании многих существующих предприятий. Эти опасения понятны, но далеко не всегда они обоснованы и хотя проистекают из накопленного негативного опыта, но при явно недостаточном знании предмета. Поэтому крайне важно в наше время глубокое экологическое образование как специалистов различного профиля, так и широких слоев населения.  

Студенты этой категории более замкнуты, отстранены от окружающих, реже идут на контакт как с преподавателями, так и с однокурсниками. Раскрепощенность их во многом зависит от работников деканата, преподавателей, создающих оптимальную среду общения, от позитивного отношения к ним однокурсников, от желания окружающих людей помочь им, быть более терпимыми. Болезнь накладывает отпечаток на личность студента, имеющего проблемы с физическим здоровьем, они ранимы в общении, некоторые субъективно. Однако, как показывает исследование, примерно 90 %, обучающихся на заочном отделении и их близкие (родители, родственники, опекуны) обучение в вузе рассматривают не только как возможность получить высшее образование, но прежде всего, как возможность окунуться в среду, которая помогает им ощутить себя равными другим, не имеющим особых проблем с физическим здоровьем.  

Исследовано влияние типа буферного раствора и органических растворителей (ацетона, этанола, диметилформамида и диоксана) на оптические свойства комплексов Zn и Cd с 8 - (я-толуолсульфо-нил) хинолином, который является групповым реагентом на них. Полосы поглощения комплексов в боратном буфере более характерные, чем в гликоколевом, поэтому боратный буфер является наиболее оптимальной средой для определения Zn и Cd с этим реагентом. Добавки органических растворителей влияют на смещение полос поглощения, возбуждения и люминесценции комплексов, а также на квантовый выход и интенсивность люминесценции, благодаря чему найдены оптимальные условия отдельного определения малых количеств Zn в присутствии равных количеств Cd, а также суммарного определения данных элементов.  

Артемова предложила модификацию метода для практического использования. Модифицированный метод заключается в посеве исследуемой воды в глюкозопеп-тонную среду (по ГОСТ 18963 - 73), которая является оптимальной средой накопления как для кишечных палочек, так и для энтерококков, с последующим высевом на соответствующие подтверждающие плотные элективные среды и идентификацией выросших колоний.  

Взаимоотношения грибов в процессе разложения древесины определяются тем. При этом надо помнить, что в процессе истощения питательных веществ гриб, поселившийся первым, становится менее жизнеспособным, тогда как тот, для которого частично разложившаяся древесина является оптимальной средой, приобретает наиболее благоприятные условия для развития и он сравнительно легко вытесняет своего предшественника. Первый гриб поселяется на здоровых пнях, иногда даже на живых деревьях. Пахучий трутовик разрушает древесину значительно медленнее, но, как показывают опыты, после месяца развития окаймленного трутовика активность пахучего трутовика на подготовленной древесине значительно возрастает. Однако следует учитывать, что изменение температурно-психрометрических условий изменяет метаболизм грибов, а следовательно, и возможную последовательность развития их.  

Реакционная способность анионов, используемых при проведении реакций нуклеофильного ароматического замещения, очень сильно зависит от их состояния в растворе. Связывание с противоионами в ионные пары или же образование прочных сольватных оболочек значительно уменьшает их нуклеофильность и скорость реакции. Поэтому оптимальной средой для проведения таких реакций являются биполярные апротонные растворители, разрушающие ионные пары, но слабо сольватирующие анионы.  

В этот раствор при сильном перемешивании вводят медленно из пипетки анализируемый раствор. Для завершения окисления марганца раствор время от времени сильно перемешивают и оставляют на 3 мин. На создание оптимальной среды указывает изменение окраски раствора из зеленой в желто-коричневую. После этого сразу добавляют 15 мл аммиачного буферного раствора с рН 10 и 20 мл NH4OH (уд. К прозрачному раствору добавляют известное количество 0 05 М раствора комплексона III и через несколько минут его избыток оттитровывают раствором соли кальция по тимолфталексону до появления интенсивной синей окраски.  

Данные методы очистки основаны на активизации существующей (аборигенной) в почве или породе микрофлоры. В результате этого микроорганизмы начинают активно поглощать загрязнитель и вызывать его деструкцию. Методы активизации аборигенной микрофлоры направлены на создание оптимальной среды для развития определенных групп микроорганизмов, разлагающих загрязнитель. Эти методы могут быть использованы везде, где естественный микробиоценоз сохранил жизнеспособность и достаточное видовое разнообразие. Очистка за счет активизации микрофлоры является медленным, но очень эффективным процессом. Наиболее часто эти методы очистки применяются для ликвидации нефтяных и углеводородных загрязнений.  

Там Вы узнаете также, как создать себе оптимальную среду, которая гарантирует достижение Ваших целей, - среду, которая заставит Вас продержаться до конца.